Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z SARS-CoV-2

PAP
opublikowano: 15-03-2020, 12:30

Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego działanie może być kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. "Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz. (...) Jest to właśnie to najważniejsze białko - wśród wielu zidentyfikowanych - o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego" - powiedział w rozmowie z Polską Agencją Prasową.

Ten artykuł czytasz w ramach płatnej subskrypcji. Twoja prenumerata jest aktywna

Enzym, który badał zespół - proteaza SARS-CoV-2 Mpro - tnie białka, które są w tym wirusie.

Prof. Marcin Drąg
Zobacz więcej

Prof. Marcin Drąg Fot. Rafał Guz/PAP

"To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie" - tłumaczy prof. Marcin Drąg.

"Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (hamowałby jego aktywność - PAP), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z poprzedniej epidemii koronawirusa - SARS" - mówi naukowiec.

"Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz" - porównuje naukowiec.

Jak dodaje, enzym ten był znany, ale były do niego miliony kombinacji "kluczy". "A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu" - precyzuje.

Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS" - ocenia prof. Drąg.

Podczas pandemii SARS (w latach 2002/2003) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. 

"Na początku lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym - proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 - przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać" - mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.

Jak tłumaczy, jest to enzym unikalny ("rozpoznaje glutaminę w pozycji P1").

"U ludzi praktycznie nie ma takich enzymów" - zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w ten enzym, to będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A to oznacza, że będą mniej toksyczne.

Publikacja (z wynikami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. "Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest dostępny online (https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.03.07.981928v1.full ). To jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych" - zaznacza naukowiec. I dodaje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z różnych części świata.

"To, co teraz opublikowaliśmy - to jedna z najważniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie. To jego pełna preferencja substratowa" - precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w kluczowych pozycjach. "Możemy powiedzieć, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które już znajdują się na rynku" - mówi naukowiec.

Dodaje, że z badań tych mogą teraz korzystać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.

"Obecnie na celowniku mamy inne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest wręcz niesamowite" – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i otrzymywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona służyć do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej. 

Źródło: Puls Medycyny

Podpis: PAP

Najważniejsze dzisiaj
× Strona korzysta z plików cookies w celu realizacji usług i zgodnie z Polityką Plików Cookies. Możesz określić warunki przechowywania lub dostępu do plików cookies w Twojej przeglądarce.